内在无序蛋白质 (IDP) 可以根据外部环境动态改变其构象，因此可以与不同的化合物结合。然而，它们很难分析。现在，东京理工大学的研究人员已经通过一种新颖的流程解决了这个问题，该流程可以通过无细胞蛋白质结晶技术快速分析 IDP 的晶体结构。
许多人更容易将蛋白质视为某种刚性的“分子机器”，每种蛋白质都具有明确的结构，可以实现或补充其功能。然而，许多重要的蛋白质缺乏这种固定的三维结构。相反，这些所谓的内在无序蛋白质 (IDP) 可以根据其外部环境采用各种不同的构象。IDP 的这种固有灵活性使它们用途广泛，并且通常能够与许多不同的化合物结合。
与其他类型的蛋白质相比，IDP 的分析难度很大。要了解 IDP 的生物学功能，有必要确定能够在原子水平上稳定其亚区的因素或决定因素。实现此目的的一种主要方法是将目标 IDP 与蛋白质晶体支架结合以固定目标 IDP，从而可以使用蛋白质晶体学技术。但是，目前可用的方法非常缓慢且不方便使用。
在此背景下，由日本东京工业大学生命科学与技术学院和国际研究前沿倡议 (IRFI) 的 Takafumi Ueno 教授领导的一支研究小组着手建立一种更可靠、更通用的方法。他们在《美国国家科学院院刊》上发表的最新研究中报告了一种用于快速分析 IDP 晶体结构的创新方法的开发。