蛋白质是生命最重要的分子组成部分之一。它们本身由氨基酸组成，这些氨基酸根据我们遗传物质中的信息连接在一起。在这个过程中，遗传密码被翻译成氨基酸序列。然而，这种翻译只是第一步。通常，当新(新生)蛋白质离开细胞生产场所——核糖体时，特殊的酶会对其进行修饰。只有这样，蛋白质才能发挥其多种生物功能。
人们还未充分了解这些酶如何协同作用来修饰核糖体上的新生蛋白质，也未了解它们的活性如何受到调节和协调。现在，来自加州理工学院、康斯坦茨大学和苏黎世联邦理工学院的国际研究小组已经揭示了两种连续蛋白质修饰的复杂分子机制，这两种修饰影响了哺乳动物中大约 40% 的所有蛋白质。事实证明，这场秀的主角，某种程度上的分子控制中心，是一种相对较小的伴侣蛋白复合物，称为 NAC(新生多肽相关复合物)。
如果没有 NAC，就会引发各种应激反应，导致蛋白质错误折叠或被送到体内错误的位置。
“必需的伴侣分子 NAC 参与或牵涉到无数的过程。很难理解为什么一个看起来非常简单的单一小蛋白质复合物会影响所有这些不同的过程，”加州理工学院 Altair 化学教授、生物化学和分子生物物理学执行官、描述这项工作的新论文的通讯作者 Shu-ou Shan 说。
“但现在我们开始全面了解 NAC 作为细胞中蛋白质生成的高级主调节器的作用。很明显，NAC 的作用是将各种生物合成因子招募到核糖体，并将它们与正在合成的适当新生蛋白质配对。”